RGS 蛋白结构域

结构域结合和功能

RGS（G 蛋白信号转导调节分子）结构域在 20 多种人蛋白中被发现，长约 120 个氨基酸。RGS 结构域会使异三聚体 G 蛋白 α 亚基 GTP 结合口袋的转换中间物变得稳定，从而起到变构作用。这会增强 α 亚基的固有 GTP 酶活性。RGS 结构域的发现解决了长期悬而未决的关联：许多异三聚 G 蛋白相对较慢的内在水解率、需要 G 蛋白作用的信号转导过程的实际循环时间。异三聚体 G 蛋白传递七次跨膜受体的信号，这些受体可被许多重要的激动剂激活，包括激素、神经递质、光和香味剂。编码 RGS 结构域的蛋白还可调控每种激动剂的传递时间，从而调节这些信号转导活动。

结构

RGS 结构域包括形成一个右侧反平行四螺旋束 (α4-7) 的 9 个 α 螺旋以及一个包含结构域氨基末端和羧基末端的末端束 (α1-3, α8-9)。RGS4 和 Gai 之间的相互作用表面由 α3-4 之间的环、α5-6 之间的环以及 α7 末端和 α8 起始端形成。所有 RGS 结构域都有一个高度相似的三级结构，甚至是具有低氨基酸同源性的成员。有趣的是，RGS 结构域的结构与单体 G 蛋白（如 p120 RhoGAP） 的 GAP 结构域大不相同。

结构参考

1. Tesmer, J.J. et al. (1997) Cell 89(2), 251–261.

结构域蛋白示例

结合示例

RGS 结构域蛋白	结合伴侣
RGS-4	GΑi, GΑq
p115 RhoGEF	GΑ12, GΑ13
RGS-2	GΑq
GAIP	GΑi, GΑq