PhosphoPlus^® AMPKα (Thr172) Antibody Duet #8208

试剂盒使用信息

实验步骤

• 2535: 蛋白印迹实验, 免疫沉淀法（琼脂糖）, 免疫组织化学（石蜡）
• 5831: 蛋白印迹实验, 免疫沉淀法（琼脂糖）

产品说明

Cell Signaling Technology (CST) 推出的 PhosphoPlus® Duets 为评估蛋白激活状态提供了一种方法。每个 Duet 都包含针对靶标的激活状态和总蛋白抗体。根据这些抗体在特定应用中的出色表现，将其从 CST 提供的产品中选择出来。

MW (kDa)

62

背景

AMP 激活的蛋白激酶 (AMPK) 从酵母到植物和动物中都高度保守，且在调节能量平衡方面发挥关键作用 (1)。AMPK 蛋白以一种异三聚体复合体的形式存在，由一个 α-催化亚基、一个 β-调节亚基和一个 γ-调节亚基组成，每个亚基被两到三个不同基因编码 (α1、2；β1、2；γ1、2、3) (2)。该激酶会被因细胞和环境压力引起AMP/ ATP 比值升高而激活，如热休克，缺氧和缺血 (1)。抑癌基因 LKB1 与辅助蛋白 STRAD 和 MO25 一同将位于活化环里 Thr172 位点的 AMPKα 磷酸化，该位点的磷酸化是 AMPK 激酶活性所必需的 (3-5)。AMPKα 在 Thr258 位点和 Ser485 位点（对于 α1；α2 是 Ser491 位点）也被磷酸化。上游激酶以及这些磷酸化事件的生物学意义尚未被阐明 (6)。β1 亚基是通过豆蔻酰化和多位点磷酸化翻译后修饰的，这些位点包括 Ser24/25 位点、Ser96 位点、Ser101 位点、Ser108 位点和 Ser182 位点 (6,7)。β1 亚基 Ser108 位点的磷酸化似乎对 AMPK 酶活性是必要的，而 Ser24/25 位点和 Ser182 位点的磷酸化会影响 AMPK 定位 (7)。已确定了一些 AMPKγ 亚基的突变，其中大部分位于假定的 AMP/ ATP 结合位点（CBS 或Bateman域）。这些位点的突变导致 AMPK 活性降低，引起心脏或骨骼肌糖原积累 (1,2)。越来越多证据表明，AMPK 不仅调节脂肪酸和糖原的代谢，也通过 EF2 和 TSC2/mTOR 通路调节蛋白质合成和细胞生长，另外还通过 eNOS / nNOS 调节血流量 (1)。

1. Hardie, D.G. (2004) J Cell Sci 117, 5479-87.
2. Carling, D. (2004) Trends Biochem Sci 29, 18-24.
3. Hawley, S.A. et al. (1996) J Biol Chem 271, 27879-87.
4. Lizcano, J.M. et al. (2004) EMBO J 23, 833-43.
5. Shaw, R.J. et al. (2004) Proc Natl Acad Sci USA 101, 3329-35.
6. Woods, A. et al. (2003) J Biol Chem 278, 28434-42.
7. Warden, S.M. et al. (2001) Biochem J 354, 275-83.

通路与蛋白质

探索与本产品相关的通路 + 蛋白质。

选择您的通路/蛋白质 AMPK 信号转导 自噬信号转导 胰岛素受体信号转导 翻译：eIF4E 和 p70S6K Warburg 效应 mTOR 信号转导 蛋白质：P54646 蛋白质：Q13131

数据库链接

UniProt ID： Q13131 ， P54646

Entrez-Gene Id: 5562 , 5563

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